Nature颠覆性发现：RNA也会发生细胞内！？

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激蛋白质是酵素翻译后标记之中一种最重要的形式，可以平衡酵素的活性，而近期一篇Nature社论首次叙述了tRNA 分子会实际上的激蛋白质，使得tRNA形式变为，提颇高其在干燥条件下参与酵素催化的能够，还找到RNA激蛋白质和去激蛋白质的蛋白质。可谓是前无古人的大辨认出，下面就跟大家分享一下这篇社论。

左图：Nature封面截左图流：

背景简介

丝氨酸核酸链（RNA）支架由氨盐和戊糖组成，戊糖的五个碳原子可以标记为1'-5'。四个双链之中的一个相互连接到每个丝氨酸的1'碳上，产生腺嘌呤（根据双链不同，可以分为激蛋白质、鸟衍生物、尿衍生物或胞衍生物）。腺嘌呤错综复杂通过氨二酯键相互连接，将一个丝氨酸的3'碳原子的醇 (OH) 相互连接到下一个丝氨酸的 5'-OH。尽管RNA支架之中含有氨基团，在mRNA和tRNA的剪接过程之中氨基团可以短暂在2’醇端出现，随后被添加，也不受氨蛋白质抑制，所以RNA本身隙的氨基团不用作为一个标记分子会忽略。

社论内容

社论一作Ohira 及其同事着手科学研究干燥下生长的古细菌（Sulfurisphaera tokodaii）之中的 tRNA 标记，通过质谱法分析古细菌之中的tRNA，并在其第47个腺嘌呤上辨认出了一个“以致于”的尿衍生物，而超出的运动速度这样的话对应于一个氨基团的运动速度（左图 1）。化学结构分析证实，这种尿衍生物在其 2'-OH 处被激蛋白质，所写命名为Up47。所写证明，这种标记的长期存在使 tRNA 在干燥下稳定，并提颇高了 tRNA 分子会的熔点。

左图1 tRNA 实际上的不可逆激蛋白质（红色字体部分为激蛋白质基团）

所写还生成了含有和不含有Up47的古细菌tRNA 的晶体结构。由于RNA的颇高负电荷和颇高不稳定性，浓缩十分困难，但是所写成功获取了这两种浓缩，并且辨认出这两种结构之中激蛋白质tRNA 稳定性增加。两种分子会错综复杂的结构差异也和酵素激蛋白质类似于，许多蛋白质的活性就依赖于这种变构平衡。所写还辨认出Ark1可以作为激蛋白质，通过降解ATP获取氨基团，全面性证明这种tRNA实际上的激蛋白质标记是一种新辨认出的转录后标记。

左图2：两种古细菌之中的tRNA浓缩（红色部分为激蛋白质基团）

这篇社论惊人的辨认出具广泛应用的影响，涵盖许多科学研究领域：

① “RNA的激蛋白质标记”和“激蛋白质和去激蛋白质蛋白质”的辨认出是表观转录组学领域的一项重大进步。

②这些蛋白质的辨认出增加了人们对“RNA标记如何借助细胞核对倾向密度、口服或低氧或低营养水平等应激流触发”的解释。

③tRNA 在酵素催化之中的最重要主导作用，使得RNA的标记成为一种潜在的内皮细胞应激反应（Stress）的方法。压力刺激已被证明会改变其他类型生物体之中的某些 tRNA 标记模式，提示这种标记可能具特殊性。

以外关的科学研究领域（如细胞核RNA蛋白质、丝氨酸分子会继电器）的科学研究人员几天后就可以使用序言的激蛋白质以及ATP的降解作为新抑制工具了。这种新型不可逆 RNA 标记的辨认出，为催化生物学领域提供了巨大的潜力，也有可能在将来一鸣惊人，关的科学研究领域的小伙伴，可以抓紧时间上车啦。

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